中國科大膜蛋白界面振動能量轉移研究取得進展

　　中國科學技術大學合肥微尺度物質科學國家實驗室、量子創新研究院、化學物理系羅毅教授研究團隊研究員葉樹集小組在膜蛋白界面振動能量轉移方面取得進展。本文威正翔禹/締一生物為您分析中國科大膜蛋白界面振動能量轉移研究取得進展。

    該小組揭示了生物膜界面蛋白質酰胺鍵骨架振動的能量轉移速率與途徑，研究成果以Ultrafast Vibrational Dynamics of Membrane-Bound Peptides at the Lipid Bilayer/Water Interface為題發表在《德國應用化學》上。

　　電子和能量轉移過程被譽為化學反應動力學的心臟，決定化學反應的所有初始步驟。蛋白質分子能量轉移對生化反應及生理功能的正常運作至關重要，許多生理和細胞過程均依賴于蛋白質的超快能量轉移過程，例如，構象變化傳輸和變構通迅與沿蛋白質骨架上的能量傳輸直接相關?？焖偾矣行У哪芰哭D移是蛋白質維持在很窄溫度范圍內正常工作的保證。因而，理解生物膜界面蛋白質的能量轉移過程是揭示膜蛋白質工作機制的關鍵。迄今為止，人們對蛋白質（特別是界面蛋白質）能量轉移了解十分有限，例如，對振動能量如何在蛋白質內傳輸，如何與構象變化傳輸關聯，如何導致功能，以及振動能量傳遞是否是直接的相干傳遞過程仍是未解之謎。其根源在于，能量傳遞過程牽涉皮秒或更短時間尺度內的激發態動力學，而目前在理論和實驗上對激發態動力學，尤其是界面激發態動力學的精確描述缺乏行之有效的方法和數據積累。近日，葉樹集小組獨立搭建了振動態選擇激發—和頻光譜探測的飛秒時間分辨測量系統，其技術指標達到當前國際***水平。利用具有特定能量的飛秒紅外脈沖選擇激發生物膜上蛋白質的N-H基團，用飛秒和頻光譜監控N-H基團的瞬態結構變化，**測出水環境下生物膜上蛋白質N-H的振動能量轉移速率（圖1）。通過激發N-H基團，探測酰胺鍵C=O瞬態結構變化，研究者發現N-H到C=O的振動能量傳遞存在兩種途徑：一種是直接的NH-CO耦合作用；另一種是N-H先弛豫到某中間態（記為X態），X態與C=O發生耦合作用（圖2）。系統研究表明，的氫鍵強弱決定N-H與C=O間兩種耦合途徑的比例。氫鍵越強，耦合的比例越高，揭示了氫鍵作用影響膜蛋白能量傳遞途徑和速率的規律。

　　葉樹集小組致力于發展和完善具有界面選擇性的高靈敏、快速識別、原位實時免標記的和頻光譜新技術，系統研究復雜體系的界面物理與化學問題，目前已形成一套表征界面復雜分子結構、相互作用以及動力學的相對完整方法。

　　該工作得到國家自然科學基金重點和面上項目、國家重點研發計劃、中央高校重要方向項目培育基金、中科院等的資助。 綜上所述，您是不是已經對中國科大膜蛋白界面振動能量轉移研究取得進展，有所了解。如果還有其他疑問，請咨詢威正翔禹/締一生物資深專家免費熱線：400-166-8600。