Structure：發現Sorting nexins蛋白結合內體和識別貨物蛋白的新機制

　　近日，中國科學院廣州生物醫藥與健康研究院劉勁松課題組與舒曉東課題組合作，通過結構生物學和細胞生物學研究，揭示了SNX16通過獨特的內體結合和貨物蛋白識別機制，調節上皮細胞黏連蛋白E-cadherin的循環運輸。本文威正翔禹/締一生物為您分析Structure：發現Sorting nexins蛋白結合內體和識別貨物蛋白的新機制。

    該成果以SNX16 Regulates the Recycling of E-Cadherin through a Unique Mechanism of Coordinated Membrane and Cargo Binding 為題于7月13日在線發表于結構生物學期刊Structure，廣州生物院博士徐進新和張蕾蕾為該文的共同**作者。

　　真核細胞中，細胞內吞以及隨后貨物蛋白通過內體系統的分選轉運，在營養吸收、細胞粘連和信號傳遞調節等生物學過程中發揮重用的作用。Sorting nexins （SNXs） 是一類含有PX 結構域，并在細胞內吞和內體分選運輸中發揮作用的蛋白。PX 結構域是一種特異性的結合磷脂酰肌醇 （PIs） 的結構域，并介導SNXs 蛋白與含有特異的磷脂酰肌醇的內體或細胞膜結合。在哺乳動物細胞中，目前發現了30多種SNXs蛋白。在結構域組成上，SNX16是一個獨特的SNXs蛋白，它含有一個PX結構域和Coiled coil結構域，Coiled coil 結構域位于PX結構域的下游。

　　該研究中，研究人員發現SNX16可以促進上皮細胞鈣粘蛋白E-cadherin的循環運輸。E-cadherin在胚胎發育、腫瘤發展和細胞編程中都發揮重要作用。為了闡明SNX16調節E-cadherin循環運輸的分子機制，研究人員解析了SNX16的晶體結構，發現SNX16形成剪刀狀的二聚體，其PX結構域和Coiled coil結構域共同組成PI3P結合口袋。這表明SNX16的PI3P結合口袋是一個獨特的磷脂酰肌醇結合口袋。結合結構分析、生物化學和細胞生物學實驗，研究人員還提出了SNX16的多價膜結合模型。在之前的研究中，PX結構域的PPII/α2 loop被認為是插入到膜內，參與膜相互作用的。但在該研究提出的SNX16的多價膜結合模型中，SNX16-PX結構域的PPII/α2 loop不能插入到膜內，而是暴露在溶劑中。進一步研究發現，SNX16的PPII/α2 loop參與E-cadherin的相互作用。因此，該研究發現了SNXs蛋白的一種新型膜結合以及貨物蛋白識別機制。

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